[討論] protein-protein interaction能提高活性

看板Biotech作者 (drip brew)時間4年前 (2019/10/17 01:28), 編輯推噓6(6032)
留言38則, 7人參與, 4年前最新討論串1/1
有點怪, 在我的project中,研究兩個蛋白質的交互作用, 目前確定兩個蛋白質會直接binding 其中一個蛋白質是enzyme,可以測活性, 發現到兩個蛋白質混一起,跟單獨的時候 相同莫爾數下 兩組的活性是有差異的 control都有做好 所以目前data就是這樣, 但我想不到兩個protein在一起如何能增強活性的原因 不知道有沒有什麼例子或references可以提供參考 或是從蛋白質結構上能怎麼解釋? 我的想法是,通常酵素活性增強是有cofacter像是金屬粒子等等的存在 想請問各位前輩的看法 希望能有相關的文獻 我有找到一些但我覺得解釋都不是很清楚 希望能從結構上面提供一些看法 謝謝 -- ※ 發信站: 批踢踢實業坊(ptt.cc), 來自: 58.114.148.203 (臺灣) ※ 文章網址: https://www.ptt.cc/bbs/Biotech/M.1571246931.A.BB1.html

10/17 11:18, 4年前 , 1F
影響到stability之類的?
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10/17 11:37, 4年前 , 2F
的確會影響stability,但可以說因為stability提升而活
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性就上升嗎
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通常stability提高表示他可以持續作用的時間較長
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所以單一的蛋白已經降解了,他還持續在作用
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所以stability差異很大的話,那可能就是這個原因
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當然可以啊 酵素一定起碼有兩個構型 動作前動作後 中
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間通常還有一堆不穩定的狀態 最後會denature stabilit
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y如果控制的是幾個state之間的equilibrium bulk看起
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來就會是活性改變啊 一時想不起來不過phosphorylation
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可以找看看例子
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我有看到kinase活性因為protein partner加入後活性提高
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,但是比較化學的機制還沒找到,我再找找看,謝謝啦
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酵素反應包含反應物 的進入 催化反應到產物的排出 都
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有相對應的穩定構型有些蛋白平時處於低反應態等到有pr
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otein partners 結合上去後 活性位會才轉變成適合的fo
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rm 來反應
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我有看到相關的protein partner文獻,但是對於這樣的分
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子機制(像是解出enzyme/partner complex結構的,好像沒
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找到文獻,請問您有看到相關的嗎?
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Cellulose Synthase 或是些膜蛋白大多以subunit 形式
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透過PPI來控制反應不過你所謂的機制是要多細就不知道
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Allosteric activationPRC2與H3K27me3
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10/18 09:37, 4年前 , 25F
構型改變使得結合位更容易接上反應物導致速率改變
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10/18 09:39, 4年前 , 26F
這是常見的調控機轉吧
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10/18 10:04, 4年前 , 27F
induced fit model通常是在substrate binding時發生,
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但我說的是兩個protein binding後,其中一個enzyme活性
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提高,我也會往conformational chage想,但我找不到這
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樣的文獻
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10/18 15:50, 4年前 , 31F
你怎麼卻定你反應時到底是substrate 還是partner誰先
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10/18 15:50, 4年前 , 32F
結合呢?
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10/19 09:06, 4年前 , 33F
因為我是把兩個recombinant ptotein純化出來,先證明了
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10/19 09:06, 4年前 , 34F
他們真的會binding,然後分別測了enzyme alone及protein
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10/19 09:06, 4年前 , 35F
complex的活性,substrate是後加的
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10/22 16:45, 4年前 , 36F
先看是km or kcat 改變吧
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10/22 16:47, 4年前 , 37F
還有binding interface 與 catalytics site 的關聯
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10/22 16:48, 4年前 , 38F
光這biochemistry 就可發表了
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文章代碼(AID): #1TfrDJkn (Biotech)